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Modeling and predicting super-secondary structures of transmembrane beta-barrel proteins. Modélisation et prédiction de la structure super-secondaire des protéines transmembranaires canaux-beta
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Edité par CCSD -
The transmembrane β-barrel proteins (TMBs) are found in the outer membrane of Gram-negative bacteria, mitochondria and chloroplasts. They entirely span the biological membrane and perform a wide range of important functions. As the number of TMB structures known today is very limited, due to difficulties in experimental methods, it is arguable whether the learning-based prediction methods could work well for recognizing and folding TMBs which are not homologous to those currently known. We present a novel graph-theoretic model for classification and prediction of permuted super-secondary structures of TMBs from their amino acid sequence, based on energy minimization. The model does not essentially depend on learning. The algorithms are fast, robust with comparable performance to the best currently known learning-based methods. This method can be thus a useful tool for the genome screening. Besides the performance on prediction and classification, this study gives an insight into TMB structures regarding the physicochemical constraints of biological membranes. The predicted permuted structures can also enhance the understanding on the folding mechanism of TMBs. . Les protéines transmembranaires canaux-β (TMBs) se trouvent dans les membranes externes des bactéries à Gram négatif, des mitochondries ainsi que des chloroplastes. Elles traversent entièrement la membrane cellulaire et exercent différentes fonctions importantes. Vu qu'il y a un petit nombre des structures des TMBs déterminées, en raison des difficultés avec les méthodes expérimentales, il est douteux que ces approches puis- sent bien trouver et prédire les TMBs qui ne sont pas homologues avec celles connues. Nous construisons un modèle de graphe pour la classification et la prédiction de structures super-secondaires permutées des TMBs à partir de leur séquence d'acides aminés, en se basant sur la minimisation d'énergie. Le modèle ne dépend essentiellement pas de l'apprentissage. Les algorithmes sont rapides, robustes avec des performances com- parables à celles des meilleures méthodes actuelles qui utilisent l'apprentissage. Cette méthode peut être donc utile pour le screening des génomes. Outre la performance de prédiction et de classification, cette étude donne une vue plus profonde de la structure des TMBs en tenant compte des contraintes physicochimiques des membranes biologiques. Les structures permutées prédites peuvent aussi aider à mieux comprendre le mécanisme du repliement des TMBs.
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