0 avis
Nanodomain Clustering of the Plant Protein Remorin by Solid-State NMR
Archive ouverte
Edité par CCSD ; Frontiers Media -
International audience. Nanodomains are dynamic membrane subcompartments, enriched in specific lipid, and protein components that act as functional platforms to manage an abundance of cellular processes. The remorin protein of plants is a well-established nanodomain marker and widely serves as a paradigm to study nanodomain clustering. Located at the inner leaflet of the plasma membrane, remorins perform essential functions during signaling. Using deuterium and phosphorus solid-state NMR, we inquire on the molecular determinants of the lipid-protein and protein-protein interactions driving nanodomain clustering. By monitoring thermotropism properties, lipid acyl chain order and membrane thickness, we report the effects of phosphoinositides and sterols on the interaction of various remorin peptides and protein constructs with the membrane. We probed several critical residues involved in this interaction and the involvement of the coiled-coil homo-oligomerisation domain into the formation of remorin nanodomains. We trace the essential role of the pH in nanodomain clustering based on anionic lipids such as phosphoinositides. Our results reveal a complex interplay between specific remorin residues and domains, the environmental pH and their resulting effects on the lipid dynamics for phosphoinositide-enriched membranes. . Les nanodomaines sont des sous-compartiments membranaires dynamiques, enrichis en lipides spécifiques et en composants protéiques qui servent de plateformes fonctionnelles pour gérer une abondance de processus cellulaires. La protéine remorine des plantes est un marqueur de nanodomaines bien établi et sert largement de paradigme pour l'étude des grappes de nanodomaines. Situés au niveau de la foliole interne de la membrane plasmique, les remorines remplissent des fonctions essentielles lors de la signalisation. En utilisant la RMN à l'état solide du deutérium et du phosphore, nous étudions les déterminants moléculaires des interactions lipide-protéine et protéine-protéine à l'origine des amas de nanodomaines. En surveillant les propriétés du thermotropisme, l'ordre de la chaîne acyle lipidique et l'épaisseur de la membrane, nous rapportons les effets des phosphoinositides et des stérols sur l'interaction de divers peptides et constructions protéiques de remorine avec la membrane. Nous avons étudié plusieurs résidus critiques impliqués dans cette interaction et l'implication du domaine de l'homo-oligomérisation à bobine enroulée dans la formation des nanodomaines remoriniques. Nous retraçons le rôle essentiel du pH dans la formation de grappes de nanodomaines à base de lipides anioniques tels que les phosphoinositides. Nos résultats révèlent une interaction complexe entre les résidus et les domaines spécifiques des remorines, le pH environnemental et leurs effets sur la dynamique lipidique des membranes enrichies en phosphoinositides.
Consulter en ligne
Suggestions
Du même auteur
